Фермент пепсин обеспечивает расщепление


Фермент пепсин: секреция, функции, что расщепляет

В пищеварительном тракте фермент пепсин отвечает за переваривание белков животного происхождения, а также злаковых, бобовых, молочных продуктов и помогает лучше усваивать организму витамин В9 или железо. При правильной работе он вырабатывается в клетках слизистой желудка, а при дефиците — назначают препараты, что содержат пепсин.

Что это за вещество?

Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена железами желудка, но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры.

Вернуться к оглавлению

Классификация по видам

Таблица разновидности эндопептидаз:

Название группыФерменты желудкаКраткая характеристикаПри каком уровне кислотности активны?
АУропепсинЧастично выводится через мочу и используется для анализа протеолитической активности желудочного сокаГидролизует при 1,5—2 pH
СКатепсин или гастриксинНаходится внутри клетки и режет пептидные связиВ гидролизе пепсин и гастриксин участвуют при рН 3,2—3,5
ВПарапепсин или желатиназаДелит желатин и белки соединительных тканейрН для пепсина не должен быть выше 5,6
DРеннин или химозФермент, участвующий в процессе расщепления молока с помощью кальция.Действуют в нейтральной среде

Энзимы воздействуют на белок только в кислой среде. Катализаторы продуцируются железами, локализация которых — у стенок фундальной части желудка, место с самым низким уровнем рН. Гастриксин содержится во всех отделах желудка. Ферментами производится полное расщепление белков, и их продукт распада растворим в воде.

Вернуться к оглавлению

Секреция фермента

Это очень сложный химический процесс.

Активируется катализатор в желудке в кислой среде под влиянием соляной кислоты. Клетками слизистых оболочек органа происходит выработка профермента. Пепсиноген — функционально неактивная форма энзима, из которого получают пепсин. Там же выделяется и ингибитор — пепстатин, который необходим, чтобы секреция пепсина не выходила за пределы нормы. Как только пепсин попадает в кишечник, то его функция прекращается, но в процесс пищеварения вступают другие ферменты.

У мужчин выделение протеаз на 25% выше, чем у женщин.

Вернуться к оглавлению

Функции энзимов

Главные действия пепсина и других гидролаз заключаются в разрезании больших молекул белков на маленькие части. Выделяемые ферменты отвечают за дезагрегацию белка, расщепление альбумина, створаживание молока и растворение желатина. Протеолитическая активность значительно упрощает процесс гидролиза. Катализацию обеспечивают такие явления:

  • Протеазное действие — расщепление белков на олиго- и полипептиды.
  • Транспептидазная активность — олигопептиды делятся на аминокислоты и пептиды, что обеспечивает катепсин.
  • Пептидазное воздействие — гидролиз полипептидов и аминокислот.
Вернуться к оглавлению

Что расщепляет?

Изучением этого вопроса занимается биохимия. Молекула белка — набор аминокислот, что соединяются друг с другом. Клетки организма самостоятельно не переваривают и не усваивают такой объем материала, поэтому функцию расщепления обеспечивают ферменты желудочного сока. В процессе переваривания белков пепсин выполняет функцию ножниц — режет пептидные связи. Начинается постепенное разрушение молекулы пептида пополам, потом каждая часть еще делится и еще, пока не образуется одна аминокислота. Из них строятся собственные мышечные и внутренние белки, а также ферменты, гормоны и другие вещества. В редких случаях из пептидов организм выделяет энергию для жизнедеятельности.

Вернуться к оглавлению

Ферментные препараты

Легкоусвояемые и эффективные препараты.

Когда организм плохо переваривает пищу, рекомендовано употреблением медикаментов на основе пепсина и других энзимов. Фундальные железы желудка свиней вырабатывают ферменты, из которых изготавливается порошок и таблетки для медицинских целей. Болезнь Менетрие, диспепсия, ахилия или иные недуги с дефицитом пепсина- показание для применения пепсиносодержащихся лекарств. К таким средствам относится Pepsinum. Его перемешивают с сахарной пудрой. Он имеет специфический запах, кремовый оттенок и приятный вкус. Необходима доза в день — до полграмма разового приема внутрь. Употреблять от 2 до 3 раз до трапезы или во время. Когда фермент активен и действует, то он начинает расщеплять белки до полипептидов в пищеварительном тракте.

«Ацидин-Пепсин» — лекарство, которое состоит из двух ферментов в соотношении 1:4, что расщепляет белки и помогает отделять свободную соляную кислоту. Медикамент применяется при диспепсии, ахилии и анацидных гастритах. Употребление зависит от возрастной категории и веса пациента. Прием 3—4 раза за день, во время еды или после. Рекомендуется растворить в воде. А также для лучшего переваривания пищи можно потреблять: «Акидолпепсин», «Акипепсол», «Бетацид», «Пепсамин», «Пепсацид». А также ферменты помогают справиться с железом и другими элементами, если наблюдается их переизбыток.

Вернуться к оглавлению

Противопоказания к использованию

Редко находятся ограничения к назначению препаратов или наблюдается какое-либо побочное действие. Фундальная железа вырабатывает разные ферменты, которые между собой взаимодействуют и принимают участие в расщеплении молекул белков и других веществ, то перед употреблением медикаментов стоит внимательно оценить состояние всех органов ЖКТ. Ферменты нельзя применять при индивидуальной непереносимости или при язвенно-эрозивных поражениях желудочно-кишечного тракта. Если препараты комбинированные, то необходимо получить консультацию доктора, особенно женщинам при беременности и лактации.

etozheludok.ru

функции в организме человека, зачем принимать

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, которые производится человеческим организмом. Функции пепсина сводятся к одному – эффективное переваривание пищи. Для нас важно правильно переваривать белки, содержащиеся в продуктах, которые мы едим. Кроме того, пепсин помогает выполнять такие функции, как поглощение питательных веществ и защита от аллергии, разрастания дрожжей (кандиды) и многого другого.

Сегодня пепсин можно купить в виде пищевой добавки (бада), которые могут помочь пищеварению, когда естественный уровень пепсина понижен. Сниженное содержание пепсина проявляется  расстройствами желудка и симптомами, связанными с панкреатитом, ГЭРБ, кислотным рефлюксом и изжогой. Вы подозреваете, что у вас может быть низкое содержание желудочной кислоты? Также это называется гипоацидность. Это может способствовать проблемам переваривания белка. Симптомы, такие как боль в животе, вздутие живота, диарея и дефицит питательных веществ (особенно витамина B12 и железа), могут указывать на то, что вам не хватает желудочного сока и пепсина.

Читайте также: нехватка железа в организме женщины, как ее предотвратить

Что такое пепсин. Функции пепсина и как он работает

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или сокращенно пептидами). Этот фермент помогает переваривать белки, например, в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, которые связывают аминокислоты. Аминокислоты описываются как «строительные блоки белков».

Из какого органа производится пепсин и где его можно найти

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Он также функционирует в желудке. Этот фермент создается, когда желудочная кислота превращает белок пепсиноген в пепсин (1). Пепсиноген неактивен, но под действием соляной кислоты он превращается в активный фермент пепсин.

Пепсин обнаруживается в кислом желудочном соке, который необходим для правильного усвоения пищи, которую мы едим. Железы в слизистой оболочке желудка, называемые пептическими главными клетками, отвечают за выработку пепсиногена. Производство пепсиногена происходит после того, как железы стимулируются блуждающим нервом и гормональными выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и затем превращается в активный фермент пепсин.

Как работает пепсин в желудке

Пепсин обладает максимальной активностью в кислой среде, в идеале около pH 1,5-2. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Он перестает работать должным образом, когда уровень pH достигает примерно 6,5 или выше. Тогда пепсин нейтрализуется. Это важно, потому что провоцирует различные заболевания ЖКТ.

Больше информации о функциях пищеварительных ферментов и их видах читайте на нашем сайте.

Является ли пепсин эндопептидазой

Да, это эндопептидаза, которая расщепляет белки на более короткие полипептидные цепи. Технически, это аспарагиновая протеаза и одна из трех основных протеаз в пищеварительной системе человека. Аминокислоты должны быть разрушены до того, как они будут легко поглощены тонкой кишкой. Как только пепсин разлагает белки на более мелкие пептиды, затем они всасываются из кишечника в кровоток или далее расщепляются панкреатическими ферментами.

Иногда пепсин способен проникать из желудка в кровоток, где он продолжает расщеплять непереваренные фрагменты белка (2). Благодаря своей специфической структуре, он наиболее эффективен в расщеплении / разрыве пептидных связей между гидрофобной и ароматической аминогруппами. К ним относятся фенилаланин, триптофан и тирозин.

Протеолиз — это еще одно название для «расщепления белков или пептидов на аминокислоты под действием ферментов». Когда высвобождается пепсин, он начинает пищеварение посредством протеолиза. Также считается, что это помогает сохранить желудок от большинства бактерий.

Преимущества и использование пепсина

Как работает пепсин в организме? Основные функции пепсина состоят в том, чтобы разрушать (или денатурировать) белки, но он также выполняет другую работу. Например, пепсин способствует усвоению питательных веществ и уничтожению вредных микробов. Роль пищеварительных ферментов заключается, прежде всего, в том, чтобы действовать в качестве катализатора химических реакций в организме. Пищеварительные ферменты превращают большие молекулы в более легко поглощаемые частицы, которые организм может использовать для выживания и благополучия.

Есть несколько основных причин, почему некоторым людям пойдет на пользу дополнительный прием ферментов пепсина. Преимущества и использование пепсина включают в себя:

  • Помощь организму в расщеплении трудно перевариваемых белков.
  • Помощь в лечении «несварения» желудка и «дырявого кишечника» путем снятия стресса с желудочно-кишечного тракта.
  • Облегчение симптомов панкреатита, который препятствует способности правильно производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
  • Помощь в производстве антител и переваривании иммуноглобулина IgG.
  • Стимулирование выделения желчи.
  • Помощь в детоксикации печени.
  • Улучшение симптомов кислотного рефлюкса, изжоги и других проблем, таких как синдром раздраженного кишечника.
  • Улучшение усвоения пищи и предотвращение дефицита питательных веществ, в том числе витамина В12, железа и кальция.
  • Противодействие ингибиторам ферментов в таких продуктах, как арахис, зародыши пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобы и картофель.
  • Использование для лечения широкого спектра проблем со здоровьем, таких как диспепсия (периодическая боль или дискомфорт в верхней части живота), рвота, вызванная утренним недомоганием во время беременности, тошнота и диарея, а также расстройство желудка, связанное с лечением рака.

Хотя пепсин является важным пищеварительным ферментом и имеет много преимуществ, существует определенная проблема с пищеварением, которая связаны с дисфункцией пепсина. 

Она называется ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и ларингофарингеальный рефлюкс (или внеэзофагеальный рефлюкс). Это происходит, когда пепсин, кислота и другие вещества из желудка попадают в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани после желудочного рефлюкса. Когда у кого-то возникает рефлюкс гортани и глотки, это означает, что пепсин и кислота проходят весь путь до гортани.

ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния обычно вызывают симптомы, включая кислотный рефлюкс, жжение в груди, хрипоту, хронический кашель и непроизвольное сокращение голосовых связок.

Ферменты пепсина способны прилипать к клеткам гортани, истощать их защитные свойства и разрушать мембраны / ткани (так называемый эндоцитоз). Это может потенциально увеличить риск развития рака пищевода и гортани (3).

Внеэзофагеальный рефлюкс выявляется путем тестирования подкисления с использованием датчика pH и выявления пепсина в слюне и при выдыхаемом воздухе. Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.

В то время как пепсин причастен к таким состояниям как ГЭРБ, эта проблема возникает, когда клапан нижнего пищеводного сфинктера слабый или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. В результате содержимое желудка попадает в пищевод. Во многих случаях ГЭРБ может быть уменьшена путем изменения диеты и образа жизни, которые помогают уменьшить воспаление (4).

Лучшие источники пепсина

Продукты питания не содержат пепсин, но они могут повлиять на выработку желудочной кислоты и пищеварительных ферментов. Как уже упоминалось выше, в организме человека этот фермент происходит из «главных клеток», находящихся в желудке. Объем, который вы производите, увеличивается, если вы едите большое количество белка. Примеры «высокобелковых» блюд включают блюда с красным мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными и протеиновыми коктейлями.

Пищевые добавки пепсина также являются источниками этого фермента. Они используются для улучшения усвоения пищи (особенно белков), когда не хватает правильной секреции пепсина. Они также помогают справиться с такими заболеваниями, как панкреатит. Добавки пепсина обычно производятся из желудка свиньи.

Препарат, называемый бетаин гидрохлорид (или бетаин HCL с пепсином), рекомендуется некоторыми практикующими врачами как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем образования желудочной кислоты (также называемый гипохлоргидрией или гипоацидностью). Это может помочь соляной кислоте, выделяемой желудком, лучше конвертировать пепсиноген и усвоить белок. Кроме того, он может предложить другие преимущества, такие как снижение аллергии и подавление роста кадиды (5).

Добавки пепсина, как принимать, дозировка

Добавки пепсина можно купить и принимать без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошков и капсул. Оптимальная дозировка пепсина, которую вы должны принимать, зависит от таких факторов, как ваш вес, рост, возраст, диета, образ жизни и история болезни. Если вам нужно лекарство, отпускаемое по рецепту, с пепсином, ваш врач решит, сколько вы должны принять.

Нашим читателям мы рекомендуем эту добавку с пепсином:

Doctor’s Best, Горькая настойка из бетаина гидрохлорида, пепсина и генцианы (Betaine HCl, Pepsin & Gentian Bitters), 360 капсул

Она имеет наиболее оптимальное соотношение бетаина к пепсину.

Если вы принимаете пищевую добавку, отпускаемую без рецепта, внимательно прочитайте инструкцию. Не принимайте больше, чем рекомендуется. Для достижения наилучших результатов ищите высококачественную пищеварительную смесь ферментов, которая включает в себя множество различных ферментов.

Некоторые продукты сочетают соляную кислоту HCL (бетаин гидрохлорид) и пепсин для усиления эффекта. HCL с пепсином — это отличная вещь, которую вы можете начать принимать регулярно, чтобы помочь вылечить ваш желудочно-кишечный тракт, бороться с такими явлениями, как кислотный рефлюкс и улучшить низкую кислотность желудка.

Бетаин гидрохлорид в некоторых случаях может вызвать симптомы жжения в желудке и изжоги. Это означает, что вы принимаете неправильную дозировку, вам не подходит конкретный препарат, либо у вас нормальная кислотность желудка и пепсин вам не показан. По этим причинам рекомендуется начинать принимать бетаин гидрохлорид с пепсином под наблюдением врача. Важно начать с одной капсулы и постепенно увеличивать потребление (6).

Помните, что функции пепсина – улучшать расщепление и повышать вероятность абсорбции питательных веществ. Поэтому:

  • Пепсин следует принимать только тогда, когда вы употребляете белковую пищу.
  • Если вы чувствуете тепло в желудке, это означает, что дозировка «на грани» и лучше уменьшить принимаемое количество пепсина.
  • Некоторым людям нужна только одна капсула в день или одна капсула на основной прием пищи. Другим людям может потребоваться принимать до девяти капсул в день. Ориентируйтесь на ваши ощущения!
  • Ищите добавку, которая имеет около 530 мг  бетаина гидрохлорида и около 20 мг чистого пепсина.
  • Всегда принимайте эту добавку только во время  еды, а не перед едой.

Признаки, что вам нужно больше пепсина и как получить его в вашем рационе

Для того, чтобы переваривать белок, вашему организму требуется достаточное количество желудочной кислоты и ферментов. Если вы обнаружите признаки низкого уровня желудочной кислоты, есть большая вероятность, что вы также столкнетесь с низким уровнем производства пепсина. Что произойдет, если ваш желудок не вырабатывает достаточно желудочного сока?

Если у вас низкое содержание желудочной кислоты (гипоацидность), то вам не хватает HCL. Соляная кислота необходима для создания активного фермента пепсина. Соляная кислота естественным образом создается в желудке. Это то, что делает ваш желудок очень кислой средой, которая может расщеплять пищу.

Если вам не хватает соляной кислоты / желудочной кислоты, и это мешает выработке пепсина, у вас могут возникнуть такие симптомы, как:

  • диспепсия
  • вздутие живота и газы
  • боли в животе
  • запор или диарея
  • недостаток питательных веществ (витамина В12, железа и кальция)
  • синдром «дырявого» кишечника

Некоторые причины, по которым вам может быть трудно производить пепсин и переваривать белок, включают:

  • Недостаток питательных веществ, например, из-за ограничения калорий или очень ограниченной диеты.
  • История использования антацидов, особенно при длительном применении.
  • История частого применения антибиотиков.
  • Переедание, спешка во время еды, ощущение стресса во время еды.
  • Питье большого количества воды до или во время еды.
  • Плохой сон, который мешает регулированию аппетита и пищеварению.

Чтобы улучшить общее пищеварение, уменьшить воспаление, которое может способствовать возникновению ГЭРБ / рефлюкса и сбалансировать выработку желудочной кислоты, необходимо предпринять следующие шаги:

  • Ешьте продукты, которые естественно богаты ферментами, в том числе ананас, папайя, манго, банан, авокадо, киви, кефир, йогурт, мисо, соевый соус, темпе, квашеная капуста, кимчи, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.
  • Убедитесь, что кушаете много щелочных продуктов и разнообразных источников белка. Это полезно для получения разных аминокислот.
  • Ешьте небольшими, сбалансированными блюдами, которые распределены в течение дня. Попробуйте блюда, которые сочетают в себе белки, сложные углеводы и полезные жиры.
  • Не ешьте в течение трех-четырех часов, прежде чем лечь спать.
  • Замедляйтесь во время еды. Ешьте в спокойной обстановке и не торопитесь. Жуйте пищу примерно 30 раз, прежде чем проглотить.
  • Ешьте разнообразные пробиотические продукты.
  • Используйте яблочный уксус прямо перед едой. Принимать по одной столовой ложке с небольшим количеством воды от одного до трех раз в день.
  • Употребляйте мед манука, который обладает антимикробными свойствами и может помочь справиться с синдромом избыточного бактериального роста в кишечнике (СИБР), который связан с низким содержанием желудочной кислоты. Принимайте чайную ложку один или два раза в день.
  • Если у вас ГЭРБ или кислотный рефлюкс, вы можете уменьшить количество употребляемой кислой пищи. Обязательно ешьте больше щелочных продуктов. Постарайтесь вести дневник питания, чтобы точно определить, какие виды продуктов усугубляют ваши симптомы.
  • Попробуйте интервальное голодание. Оно имеет много преимуществ для здоровья кишечника и низкого уровня желудочной кислоты.

Факты о пепсине

Пепсин был впервые обнаружен немецким физиологом по имени Теодор Шванн в 1836 году. Это был один из первых пищеварительных ферментов, который был идентифицирован. Он до сих пор считается одним из самых важных. Только спустя более 90 лет, в 1929 году, ученые, работающие в Институте медицинских исследований Рокфеллера, смогли определить, как именно он работает. Этот фермент получил свое название от греческого слова  pepsis , что означает «пищеварение» (или от  peptein,  что означает «переваривать»).

Сегодня, помимо того, что используется для приготовления добавок с пепсином, он используется для различных применений в производстве пищевых продуктов, фотографии, кожевенном производстве и других отраслях. Например, коммерчески приготовленный пепсин используется для модификации соевого белка и желатина. Он также используется для производства немолочных закусок и полуфабрикатов из злаков, приготовления белковых гидролизатов для использования в ароматизаторах продуктов питания и напитков и удаления волос с тканей / шкур в кожевенной промышленности (7).

Меры предосторожности

При приеме лекарств / добавок с пепсином возможно возникновение побочных эффектов, которые обычно редки, но иногда и серьезны. Некоторые из побочных эффектов включают боль в животе, сильное расстройство желудка, тошноту, кожную сыпь и диарею (8). Эти побочные реакции наиболее вероятны, если вы принимаете слишком много за один раз.

Всегда обращайтесь к врачу, если вы наблюдаете какие-либо эффекты при использовании этих добавок, особенно если вы ощущаете ухудшение самочувствия. Также проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки, если вы регулярно принимаете лекарства; у вас аллергия или текущие заболевания, которые вы лечите; или если вы беременны, планируете забеременеть или кормить грудью.

Заключительные мысли

  • Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке. Функции пепсина – расщеплять белки на более мелкие единицы, называемые полипептидами (или пептидами или короткими). Какая железа выделяет пепсин? Он вырабатывается клетками в слизистой желудка. Этот фермент образуется, когда неактивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочная кислота / желудочный сок) и превращается в активный фермент.
  • Какое вещество в желудке помогает работе пепсина? Он работает при кислотном pH, в идеале в среде с pH 1,5–2. Желудочные соки в желудке, которые являются очень кислыми, помогают этому ферменту расщеплять пищу должным образом. Вот почему низкое содержание желудочной кислоты может быть проблематичным.
  • Пищеварительные ферменты, называемые протеолитическмими, являются типом, необходимым для переваривания белка. Бетаин гидрохлорид с пепсином является примером добавки, которая принимается без рецепта. Тем не менее, она может иметь побочные эффекты, поэтому лучше проконсультироваться с врачом.
  • Люди, которым полезно принимать пищеварительные ферментные добавки, включают людей с низким содержанием желудочной кислоты, панкреатитом, СРК,  ферментной недостаточностью, недостаточностью поджелудочной железы, дефицитом витамина В12 или дефицитом железа, запорами, диареей и вздутием живота.
  • Продукты, которые могут помочь обеспечить вас натуральными пищеварительными ферментами, которые поддерживают переваривание белка, включают ананас, папайю, киви, кисломолочные продукты, манго, мисо, квашеную капусту, кимчи, авокадо, пчелиную пыльцу, яблочный уксус и сырой мед.

 

Вам также будет интересно:

Мы будем благодарны, если вы поделитесь этой статьей в социальных сетях!

blisswoman.ru

Ферменты пищеварения — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 25 правок.

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части. Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

  • протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
  • липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
  • карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
  • нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками.

  • Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Функцией соляной кислоты является также денатурация пищевых белков и обезвреживание патогенной микрофлоры, поступающей с пищей. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
  • Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.

Ферменты поджелудочной железы[править | править код]

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Ферменты тонкой кишки[править | править код]

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]

Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]

  1. ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46

ru.wikipedia.org

Пепсин

Пепсин

 


 

Пепсин (греч. pépsis — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

 

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

  • Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
  • Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
  • Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
  • Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
  • Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л желатины.

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

ebooks.grsu.by

Все про фермент пепсин

В данной статье речь пойдет о незаменимом ферменте, находящемся в желудке у каждого млекопитающего, включая человека. Будут рассмотрены общие сведения о ферменте пепсине, информация о его изомерах и роль вещества в процессах пищеварения.

Общие представления

Для начала давайте выясним, к какому классу ферментов относится пепсин. Это позволит глубже разобраться в самой теме.

Фермент пепсин относится к гидролазам протеолитического класса и вырабатывается слизистой оболочкой желудка, а его главной задачей является расщепление белков, поступивших с продуктами питания, до пептидов. Пепсин - фермент, расщепляющий белки в кислой среде. Вырабатывается он организмами всех млекопитающих, а также пресмыкающихся, представителей класса птиц и многих рыб.

Представленный фермент относится к белкам глобулярного типа, имеет молекулярную массу, равную приблизительно 34500. Сама молекула представлена в виде полипептидной цепи и состоит из трехсот сорока аминокислот. В своем составе также содержит HPO3 и три связи дисульфидного характера.

Пепсин широко применяется в лечебном деле и сыроделии. В лабораториях его используют с целью более детального изучения белковых соединений, а именно, первичной белковой структуры. Пепсин имеет природный ингибитор – пепстатин.

Разнообразие фермента

Пепсин имеет двенадцать изоформ. Различия между всеми изомерами пепсина заключаются в электрофоретической двигательной способности, инактивационных условиях, протеолитической активности. Шифр пепсина – КФ 3. 4. 23. 1.

У человека в соке желудка содержится семь видов пепсина, и пять из них резко расходятся в некоторых качествах:

1. Собственно пепсин (А) имеет максимальную активность в среде рН = 1.9, а при повышении до 6 инактивируется.
2. Пепсин 2 (В) активен максимально в среде рН = 2.1.
3. Тип 3 проявляется высочайшую степень деятельности при показателе рН = 2.4–2.8.
4. Тип 5, также известный как гастриксин, имеет наивысшую степень активности при показателе рН = 2.8–3.4.
5. Тип 7 при показателях рН = 3.3-3.9 имеет самую высокую активность.

Значение фермента в пищеварении

Пепсин выделяется желудочными железами в дезактивированной форме (пепсиноген), а саму работу фермента активирует соляная кислота. Под ее воздействием он переходит в работоспособную форму. Обязательным условием для деятельности фермента пепсина является наличие кислой среды, именно поэтому при переходе пепсина в двенадцатиперстную кишку он теряет свою активность, так как в кишечнике среда щелочная. Фермент пепсин занимает одну из ключевых ролей в пищеварении всего класса млекопитающих, и в частности человека. Это вещество расщепляет пищевые белки до более мелких пептидных цепей и аминокислот.

У мужчин и женщин показатели выработки этого фермента различаются. У мужчин выделяется около двадцати-тридцати грамм пепсина в час, в то время как у женщины - на двадцать-тридцать процентов меньше. Основные клетки, места выработки пепсина, выделяют его в нерабочей форме пепсиногена. После отщепления некоторого количества пептидов с N-конца пепсиноген переходит в активную форму. Катализатором в данной реакции химических превращений выступает соляная кислота. Пепсин обладает протеазными и пептидазными свойствами и отвечает за дезагрегацию белков.

Лечебное дело

В медицине пепсин широко используется в качестве лекарственного средства при некоторых заболеваниях, связанных с недостатком выработки данного фермента в желудке пациента. Добывают сычужный фермент пепсин из свиных слизистых оболочек желудка. Препарат выпускается в форме таблеток, разложенных по блистерам, с примесью ацидина или в виде порошков. Пепсин входит в состав и некоторых комбинированных лекарств. Имеет АТС-код А09АА03. Примером патологии, при которой назначают пепсиносодержащие лекарства, является болезнь Менетрие.

Говяжий пепсин - это…

Сычужный фермент пепсин говяжий – одна из известных и наиболее часто используемых форм этого вещества. Сам фермент вырабатывается в четвертом желудке теленка. Препарат, используемый в производстве, образован двумя ферментами: пепсином и химозином в естественных пропорциональных количествах. Используется сычужный фермент в сыроделии, и его основные функции - формирование сгустка молока и участие в процессе созревания сырной и творожной продукции.

Говяжий пепсин выделяется из желудков крупного рогатого скота и при изготовлении продукции на продажу, проходит две стадии очищения фермента от жира и примесей, которые являются нерастворимыми. Процесс изготовления говяжьего пепсина проходит несколько этапов: экстракционный процесс, высаливание и сублимационное высушивание.

Другие области применения

Фермент пепсин добавляют в закваску. Также его применяют в сыроделии. Сычужный фермент пепсин в паре с химозином образуют тот самый фермент, используемый для сворачивания молока.

Процессом сворачивания молока называют его белковую коагуляцию, а именно казеина, с образованием геля на молочной основе. Казеин имеет специфическую струкуру, и лишь одна пептидная связь отвечает за ферментативный тип свертывания самого белка. Комплекс пепсина с химозином собственно и отвечает за разрыв той самой связи и приводит к сворачиванию молока.

Заключение

Подведя итоги, можно сказать, что это биологические активное вещество является одним из важнейших ферментов, принимающих участие в переваривании еды в желудке у представителей многих классов живых существ. В производстве и медицине вещество в основном используется как лекарство и добавляется в сычужный фермент для производства молочно-сырной продукции.

fb.ru

Переваривание и всасывание белков, пути обмена

При создании данной страницы использовались труды О. А. Тимина (лекции), а также Т. Т. Березова «Биологическая химия»

Редактор: Вадим Антонюк

Навигация:

1) Биологическая роль и структура белков.
2) Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум рН, специфичность, продукты переваривания.
3) Роль соляной кислоты в пищеварении.
4) Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.
5) Гниение белков в кишечнике: понятие, химизм образования продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени.
6) Пути всасывания аминокислот в кишечнике.
7) Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквитина в этом процессе.
8) Понятие клеточного метаболического пула аминокислот.

Биологическая роль и структура белков.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

  • в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин
  • построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности)
  • построение органелл – рибосомы

2) Ферментативная:

Все ферменты являются белками

3) Гормональная:

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и глюкагон.

4) Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

5) Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na++-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6) Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+ и переносящие ионы Сl из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

  • денатурация белков пищи,
  • бактерицидное действие,
  • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод его в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,
  • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
  • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
  • стимуляция секреции кишечного гормона секретина.

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН3SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

  • система микросомального окисления,
  • система конъюгации.

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P450. Цитохром Р450 включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

  • серная кислота связана с 3′-фосфоаденозин-5′-фосфатом и образует фосфоаденозин-фосфосульфат (ФАФС),
  • глюкуроновая кислота связана с уридилдифосфорной кислотой и образует уридил-дифосфоглюкуроновую кислоту (УДФГК),
  • уксусная кислота находится в виде ацетил-S-KoA.

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р450 до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть  деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым  убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для  «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

  • поступление из крови, 
  • распад собственных внутриклеточных белков
  • синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

  • с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
  • по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
  • по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.
28 1

medfsh.ru

Контрольная работа для 8 класса по теме "Пищеварение"

Контрольная работа по теме «Пищеварение»

Часть А

1.Какие вещества расщепляются ферментом птиалином?

А-белок   Б - жиры   В- углеводы

2.Какие вещества расщепляет фермент желудочного сока пепсин?

А-белок   Б - жиры   В- углеводы

3.В какой среде наиболее активен фермент липаза ?

А- нейтральная   Б- кислая       В- щелочная

4.Какая пищеварительная железа выполняет следующие функции: очищает кровь от вредных веществ, превращает глюкозу в гликоген, аммиак — в мочевину, выводит из крови разрушившийся гемоглобин, создает щелочную среду в кишечнике?

А – желудок   Б- печень    В- поджелудочная железа        Г- слюнная железа

5.   Какие   органические    вещества    синтезируются в эпителии кишечника и всасываются в лимфатическую систему?  

А – глюкоза       Б-   аминокислоты     В- глицерин      Г- жирные кислоты    Д-жиры

6.В каком отделе пищеварительного тракта всасывается основная масса воды ?

А –желудок Б- тонкие кишки   В- толстая  кишка  Г- прямая   кишка

7.Где расщепляется клетчатка?  

                     А –желудок          Б- тонкие кишки              В- толстая кишка

 8. Каково   значение   перистальтических   (сжимающих)    движений    кишечника?    

     А-проведение    пищевой массы       Б-   проталкивание   массы    В- задержание   массы

 9.  Вещества, образующиеся при переваривания белка

   А - Жирные кислоты.    Б - Аминокислоты.      В -   Вода и углекислый газ.        

Г- Мочевина, вода, углекислый газ

    10. Функция кишечных ворсинок.

    А- Передвижение пищевой кашицы     по пищев

   Б- Только защита от проникновения  микроорганизмов из кишечника в   кровь

    В- Только всасывание продуктов расщепления органических веществ пищи.

 Г-  Защита от проникновения микроорганизмов из кишечника в кровь и всасывание питательных веществ в кровь

         

11. Орган пищеварительной системы, в котором  наиболее интенсивно происходит всасывание питательных вещств

   А-желудок              Б-Тонкий кишечник           В - толстый кишечник          Г – 12 перстная кишка

  12 Функция поджелудочной железы.

  А - Выработка  витаминов    Б- Выработка желудочного сока.  

  В - Образование адреналина.                Г - Образование инсулина и пищеварительного сока.  

   13. Изменения пищи в ротовой полости:

        А - только механические;    Б - только химические;  

 В - механические и химические;   Г -  не механические и не химические

  14.. Выделение слюны на запах хлеба — это:

А - безусловный   рефлекс;        Б -  условный  рефлекс;    

   В - не рефлекс;                 Г - безусловное торможение.

Часть В

В1. Установите последовательность органов пищеварения.

     А –глотка          Б – желудок           В – рот                  Г – кишечник          Д – пищевод

В2.   Каковы функции печени?

А.Обезвреживает ядовитые вещества

Б.Расщепляет жиры

В.Регулирует количество сахара в крови

Г.Вырабатывает желчь

Д.Вырабатывает фермент трипсин

Е.Обеспечивает  кислую среду в желудке

(Запишите выбранные ответы в порядке возрастания)

Часть С

С1. Почему ранки в полости рта быстро заживают?

С2.Почему вредно самолечение кишечных заболеваний антибиотиками?

С3.Что следует делать при отравлениях?

Ответы: к теме: «Пищеварение»

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

В

А

В

Б

Д

Б

В

Б

Б

Г

Б

Г

В

Б

В1 – (В, А, Д, Б,Г)

В2 – (а – 1 3 4; б – 2 5)

В3 – (А Б Г)

Контрольная работа по теме «Пищеварение», 8 класс

1 вариант

Выберите один верный ответ:

1. Какие питательные вещества начинают активно расщепляться в желудке человека?

1) углеводы 2) жиры 3) клетчатка 4) белки

2. В каком отделе пищеварительного канала у человека в основном происходит всасывание питательных веществ?

1) ротовой полости 2) желудке 3) тонком кишечнике 4) толстом кишечнике

3. Какой орган у человека обеспечивает очищение крови от поступивших в организм ядов?

1) желудок 2) тонкий кишечник 3) печень 4) поджелудочная железа

4. Какой орган пищеварительной системы человека расположен в грудной полости?

1) глотка 2) пищевод 3) желудок 4) печень

5. Какой процесс из перечисленных, происходит в толстом кишечнике?

1) интенсивное всасывание воды 2) расщепление жиров 3) образование желчи 4) синтез белков

6. Какие вещества непосредственно всасываются в кровь в тонком кишечнике?

1) клетчатка 2) жирные кислоты 3) аминокислоты 4) нуклеиновые кислоты

7. Какая среда создается для пищеварения в ротовой полости?

1) кислая 2) щелочная 3) нейтральная 4) слабо-щелочная

8. Сколько малых коренных зубов в ротовой полости?

1) 4 2) 8 3) 12 4) 20

Дайте развернутый ответ на вопросы:

  1. Почему пища, например, молоко или куриный бульон, введенная шприцем прямо в кровь, вызывает гибель человека?

  1. Почему и как происходит выделение у человека слюны при попадании в рот соли? Что происходит с пищей в ротовой полости?

  2. Контрольная работа по теме «Пищеварение», 8 класс

2 вариант

Выберите один верный ответ:

1.Какие из зубов имеют наилучшее приспособление к откусыванию пищи?

1) клыки 2) резцы 3) малые коренные 4) большие коренные

2. Наибольшую поверхность соприкосновения с пищей имеют?

1) клыки 2) резцы 3) малые коренные 4) большие коренные

3. Фермент пепсин вырабатывается железистыми клетками, расположенными в стенках

1) желудка 2) тонкого кишечника 3) печени 4) пищевода

4. Механизм глотания запускается в момент, когда пища попадает на

1) кончик языка 2) корень языка 3) резцы 4) коренные зубы

5. К какой системе органов относят печень?

1) эндокринной 2) кровеносной 3) пищеварительной 4) выделительной

6. Какую функцию обеспечивают кишечные ворсинки?

1) участвуют в образовании собственных витаминов

2) усиливают движение кишечника во время переваривания

3) увеличивают поверхность соприкосновения с веществами

4) нейтрализуют поступающие с пищи яды

7. В двенадцатиперстной кишке для переваривания пищи создается среда

1) кислая 2) щелочная 3) нейтральная 4) слабо-щелочная

8. В каком пищеварительном соке содержится лизоцим?

1) слюна 2) желудочный сок 3) поджелудочный сок 4) желчь

Дайте развернутый ответ на вопросы:

  1. Какие питательные вещества и под действием, каких ферментов расщепляются в двенадцатиперстной кишке?

2.Каков состав желудочного сока и его действие?

infourok.ru

Реннин — Википедия

Эта статья — о желудочном ферменте. О ферменте, вырабатываемом в почках, см. Ренин.

Реннин (химозин) — фермент из класса гидролаз, который вырабатывается в желудочных железах некоторых млекопитающих. У жвачных животных вырабатывается железами сычуга (4-го отдела желудка), отсюда одно из его тривиальных названий — сычужный фермент. Это первый фермент, выделенный химически: датский учёный Кристиан Хансен (дат. Christian Ditlev Ammentorp Hansen) выделил его путём экстракции солевым раствором из высушенного желудка телёнка[1] (золотая медаль в 1874 году[2]).

Молекула реннина состоит из полипептидной цепи с преобладанием кислых аминокислотных остатков.

Вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного профермента прореннина (прохимозина). Активируется катионами водорода (соляной кислотой желудочного сока) в присутствии ионов кальция при pH менее 5 с отщеплением 42-членного пептида. В кислой среде относительно стабилен, при pH более 7 теряет активность. Оптимальная кислотность среды для природного реннина — 3—4, для синтетического — 4—5.

Первоначальный субстрат реннина — белок молока казеиноген, который под действием фермента гидролизуется и расщепляется до нерастворимого белка казеина. В результате основной белок молока остаётся в желудке длительное время и медленно расщепляется пепсином.

Молекулярная масса бычьего реннина — около 34 kДа

Ингибируется пепстатином, продуцируемым стрептомицетами.

Вытяжка из сычугов — традиционный продукт для створаживания молока, наиболее употребимый в сыроделании.

Кристиан Хансен, первым выделивший реннин, в 1874 году основал фирму Chr-Hansen по производству реннина; в настоящее время это — одна из крупнейших компаний на рынке биопродукции.

Основной источник природного реннина — перетертые желудки молочных телят, возраст таких телят обычно не более 10 дней. В более позднем возрасте наряду с реннином начинает вырабатываться значительное количество пепсина, который ухудшает качество сыра.

Заменители животного реннина[править | править код]

В Италии, кроме сычужного реннина, используются другие энзимы, вырабатываемые миндалинами телят и ягнят, что придаёт специфический пикантный вкус итальянским сырам.

В 1960-е были выделены штаммы грибов Mucor pusilus и Mucor miehei, синтезирующих подходящие ферменты, но с меньшей активностью. Позднее были разработаны способы получения ферментов из Pseudomonas mixoides, Bacillus licheniformis, Edothea parasitica и др.

Многие растения содержат ферменты пригодные для свертывания молока и используемые с древних времен. Гомер писал в Илиаде, что древние греки использовали сок листьев инжира чтобы свертывать молоко.[3] Данный способ, как и использование энзимов из Артишока семейства Астровые (Asteraceae), используется до сих пор в странах Средиземноморья; близкородственные растения в России — Расторопша и Чертополох. Также могут быть использованы ферменты таких растений как Крапива, Мальва, Будра плющевидная (сорные), сок Подмаренника[4]:172.

С начала 1990-х годов для производства сыров в результате достижений генной биотехнологии начали использовать реннин, произведённый бактериями, имеющими копии гена реннина телёнка.

Компания Genencor International[5] разработала и выпустила на рынок продукт биотехнологий Chymogen®, обладающий большей чистотой, активностью и стабильностью, чем природный реннин. Сообщается[6], что более 60 % твёрдых сыров производятся с его использованием.

Компания Pfizer разработала, а компания Chr-Hansen[7] поставляет на рынок продукт ChyMax® для замены природного реннина. Этот продукт используется, например, в производстве сыра сорта «Ламбер».

  1. ↑ History of Enzymes, Industrial Enzyme History, Textile Enzyme, Leather Bating, Detergent Enzymes
  2. ↑ History — Chr. Hansen (неопр.) (недоступная ссылка). Дата обращения 11 декабря 2007. Архивировано 17 декабря 2007 года.
  3. P. F. Fox, Paul McSweeney, Timothy M. Cogan, Timothy P. Guinee. Cheese: Major cheese groups (неопр.). — Academic Press, 2004. — С. 2. — ISBN 978-0-12-263652-3.
  4. Меньшикова З. А., Меньшикова И. Б., Попова В. Б. Лекарственные растения в каждом доме / к. м. н. рецензент С. Е. Фурсов. — М.: Внешторгиздат, 1991. — 377 с.
  5. ↑ Agricultural Biotech Products on the Market (неопр.) (недоступная ссылка). BIO.org. Дата обращения 11 декабря 2007. Архивировано 16 декабря 2007 года.
  6. ↑ Архивированная копия (неопр.) (недоступная ссылка). Дата обращения 11 декабря 2007. Архивировано 12 марта 2007 года.
  7. ↑ http://www.mychr-hansen.com/webapp/wcs/stores/servlet/CategoryDisplay?storeId=10001&langId=-101&catalogId=10101&categoryId=10352&path=10251,10272,10352 (недоступная ссылка)

ru.wikipedia.org

Переваривание белков в желудке

белка в целом. Именно поэтому денатурированные нагреванием белки (т.е. подвергшиеся термообработке мясные и рыбные продукты, вареные яйца), а также белки, набухшие под действием соляной кислоты желудочного сока, перевариваются значительно эффективнее, чем белки нативные, хотя при этом их первичная структура остается одинаковой. Протеиназы, входящие в состав желудочного, поджелудочного и кишечного соков воздействуют на пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Поэтому, только в результате комбинированного воздействия всего комплекса протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта осуществляется гидролиз белков до конечных продуктов, представленных свободными аминокислотами, а также ди- и трипептидами, которые всасываются эпителиальными клетками тонкого кишечника.

Рис. 2.3 Схема, отражающая последовательные стадии расщепления белков до аминокислот, ди- и трипептидов в желудочно-кишечном тракте (Textbook of Biochemistry with clinical correlations, Devlin T.M., (ed.), WILEY-LISS, 1993).

Таким образом, как показано на рис. 2.3, процесс переваривания белков может быть условно разделен на желудочную, панкреатическую и интестинальную фазы, в зависимости от участия тех или иных протеиназ, имеющих соответствующее происхождение.

Хорошо известно, что в полости рта белки никаким изменениям не подвергаются вследствие отсутствия в слюне протеолитических ферментов. Переваривание белков начинается в желудке. Выделяют три основных фактора, обеспечивающих инициацию процесса переваривания:

−стимуляция выделения гастрина присутствием белка пищи в желудке;

−в свою очередь гастрин обеспечивает секрецию обкладочными клетками слизистой желудка соляной кислоты;

−секреция пепсиногена главными клетками слизистой желудка.

Желудочный сок характеризуется присутствием высокой концентрации HCl и, следовательно, низким значением рН (рН ≈ 2.0), а также наличием протеиназ семейства пепсина. Высокая кислотность содержимого желудка имеет чрезвычайно важное физиологическое и биохимическое значение:

−во-первых, сильно кислая среда обеспечивает набухание и денатурацию пищевых белков. При этом глобулярные белки утрачивают третичную структуру, вследствие чего внутренние петидные связи становятся доступными для действия протеиназ;

−во-вторых, присутствие соляной кислоты обеспечивает инициацию аутокаталитического процесса превращения пепсиногена в пепсин и создает оптимальные условия для проявления его протеолитической активности. Так, оптимальное значение pH желудочного сока для нормального функционирования пепсина человека составляет 1,5-2,5. При pH 5-6 пепсин практически не проявляет протеолитической активности.

−наконец, высокая концентрация соляной кислоты препятствует развитию

вполости желудка микрофлоры, действуя как антисептик, тем самым, предотвращая зарождение гнилостных процессов. Хорошо известно, что при гастритах, при недостаточной кислотности желудочного сока гнилостные процессы в желудке являются причиной появления у больных неприятного запаха изо рта.

Влабораторной клинической практике для тестирования состояния желудка обычно определяют как «свободную» соляную кислоту, так и общую кислотность желудочного сока. Для этого, определенный объем желудочного сока титруют 0,1 N раствором щелочи в присутствии индикаторов – фенолфталеина для определения общей кислотности и диметиламидоазобензола при определении свободной HCl. Область перехода окраски фенолфталеина лежит в пределах pH 8,2-10,0, что позволяет определить всю совокупность кисло реагирующих веществ (свободная HCl, кислота, связанная с белками, фосфаты, органические кислоты и др.) в желудочном соке.

Диметиламидоазобензол изменяет окраску в пределах значений pH 2,4-4,0. Эта область pH соответствует моменту нейтрализации щелочью практически всей свободной HCl. Кислотность желудочного сока выражают

вмиллилитрах 0,1N раствора NaOH, расходуемого на титрование 100 мл сока – титрационных единицах.

При нормальной функции желудка общая кислотность колеблется обычно в пределах 40-60 титрационных единиц, а свободная соляная кислота

–20-40 единиц.

Внастоящее время разработаны беззондные методы определения кислотности желудочного сока. Суть этих методов состоит в использовании ионообменных смол с присоединенным хинином. При введении такой смолы

вполость желудка соляная кислота связывается с катионитом, вытесняя хинин, который всасывается в кровь и выводится из организма с мочой. По количеству выделившегося хинина судят о содержании HCl в желудочном соке.

Действие пепсина

Важнейшую роль в переваривании белков в желудке играет протеиназа – пепсин, который секретируется главными клетками слизистой желудка в каталитически неактивной форме – в виде пепсиногена. Активный пепсин образуется из предшественника – пепсиногена (мол. масса 40.000 дальтон) при удалении 44 аминокислотных остатков с N-конца белковой молекулы. Расщепление пептидной связи между аминокислотными остатками в положениях 44 и 45 в пепсиногене может происходить либо посредством автоактивации внутримолекулярной реакции гидролиза при рН ниже 5.0, либо в присутствии следов пепсина за счет автокатализа. Освобождающийся N-концевой пептид остается связанным с остальной частью молекулы фермента и действует как ингибитор пепсина при рН выше 2.0. Этот ингибирующий эффект устраняется либо при снижении рН до значений меньших 2.0, либо в результате дальнейшей деградации N- концевого пептида под действием пепсина. Далее образовавшийся пепсин активирует другие молекулы пепсиногена и весь процесс приобретает лавинообразный характер.

Пепсины являются уникальными белками хотя бы потому, что чрезвычайно устойчивы к действию кислот. Фактически эти протеиназы активны только в сильно кислой среде и не активны при нейтральном значении рН. Механизм катализа зависит от присутствия в активном центре фермента двух карбоксильных групп, принадлежащих двум остаткам аспарагиновой кислоты, причем одна карбоксильная группа находится в ионизованной форме, а другая в недиссоциированном состоянии. По этой причине пепсины относят к семейству карбоксипротеиназ. Характерной особенностью карбоксипротеиназ является их ингибирование пепстатином,

который оказывает ингибирующее действие в очень низких концентрациях, порядка 10-10 М.

Основной желудочной протеиназой является пепсин А (мол. масса 33.000 дальтон), который преимущественно расщепляет пептидные связи,

образованные аминогруппами ароматических аминокислот – тирозина,

фенилаланина и триптофана, а также связи Ala-Ala и Ala-Ser. Нервнорефлекторные механизмы отделения желудочного сока и

регуляция желудочной секреции достаточно подробно рассматриваются в курсах физиологии. Тем не менее, необходимо остановиться на некоторых аспектах действия гуморальных факторов. К числу таких факторов относится гистамин, являющийся продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы (рис. 2.4) и «пищеварительный» гормон гастрин, выполняющий наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока. Образование гастрина в слизистой оболочке привратника желудка и поступление его в кровь резко усиливается при поступлении в желудок пищи.

Рис. 2.4 Гистамин является продуктом декарбоксилирования аминокислоты гистидина под действием гистидин-декарбоксилазы

Сравнение активностей этих двух факторов показывает, что полипептид гастрин обладает в 500 раз более высокой способностью стимулировать функцию желудка, чем гистамин. Однако, при введении человеку даже 1 мг гистамина в кровь, обнаруживается интенсивное отделение желудочного сока. Подобная гистаминовая проба используется в лабораторной клинической практике для дифференциальной диагностики ахилий – патологических состояний, характеризующихся неспособностью желудка секретировать пепсин и HCl. Отсутствие секреции в ответ на введение гистамина свидетельствует об атрофическом изменении слизистой желудка. В ходе активации пепсина не весь пепсиноген принимает участие в этом процессе. Частично пепсиноген всасывается в кровь, доставляется в почки и переходит в состав мочи. Присутствующий в моче пепсиноген получил специальное название уропепсиногена. В клинических лабораториях, особенно в педиатрической практике, часто определяется активность уропепсиногена (уропепсина) для оценки функционального состояния и секреторной функции слизистой желудка у детей. При пониженной секреции желудочного сока и при наличии атрофических процессов активность уропепсина резко снижается, а при гиперсекреторных состояниях, например при язвенной болезни - повышается.

В клинической практике определяют также активность пепсина, особенно при отсутствии свободной HCl в желудочном соке. Это позволяет отличать анацидные состояния (отсутствие HCl при наличии пепсина) от истинных ахилий, при которых секреция желудка практически отсутствует.

Основными продуктами гидролиза белка под действием пепсина являются большие пептидные фрагменты и некоторое количество свободных аминокислот. Значение переваривания белков в желудке сводится, в первую очередь, к появлению пептидов и аминокислот, которые действуют в качестве стимуляторов синтеза и выброса холецистокинина. Поэтому пептиды, образованные в результате гидролитического расщепления пищевых белков под действием желудочных протеиназ, являются инструментом инициации панкреатической фазы переваривания белка.

Лекция № 3

Переваривание белков в тонком кишечнике. Активация панкреатических зимогенов

Как только кислое содержимое желудка попадает в тонкий кишечник, в нем под влиянием низкого pH начинается секреция гормона секретина, поступающего в кровь. Секретин, в свою очередь стимулирует выделение поджелудочной железой бикарбоната, что приводит к нейтрализации HCl желудочного сока. В результате pH резко возрастает от 1,5-2,5 до ~7,0. При нейтральном значении pH в тонком кишечнике продолжается переваривание белков под действием протеиназ поджелудочной железы. Секреция этих протеиназ стимулируется гормоном холецистокинином, продукция которого зависит от поступления в двенадцатиперстную кишку свободных аминокислот.

Пищеварительный сок поджелудочной железы содержит большое количество проэнзимов эндопептидаз и карбоксипептидаз. Эти зимогены активируются только после того, как попадут в просвет тонкого кишечника. Ключевым ферментом, ответственным за их активацию, является энтерокиназа – протеиназа, продуцируемая эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки. Энтерокиназа активирует панкреатический трипсиноген посредством отщепления гексапептида Nh3 – Val – (Asp)4 – Lys с N-конца этого зимогена, превращая его тем самым в активный трипсин

(рис. 3.1).

Рис. 3.1 Схема, иллюстрирующая процесс активации трипсина под действием энтерокиназы.

Далее активный трипсин способен автокаталитически активировать другие молекулы трипсиногена. Более того, трипсин также действует на другие проэнзимы такие, как химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидазы А и В (рис. 3.2). Поскольку трипсин играет роль общего мощного активатора панкреатических пищеварительных ферментов, в соке поджелудочной железы присутствует низкомолекулярный пептид,

действующий как ингибитор трипсина и предотвращающий преждевременную активацию тех незначительных количеств трипсина, которые могут оказаться в клетках поджелудочной железы или ее протоках.

Рис. 3.2 Схема, иллюстрирующая последовательность стадий секреции и активации панкреатических ферментов.

Субстратная специфичность трипсина, химотрипсина и эластазы – основных панкреатических эндопептидаз – указана в табл. 3.1. Панкреатические протеолитические ферменты активны только при значениях рН, близких к нейтральному, поэтому эффективность их каталитического действия зависит, как было указано выше, от секреции бикарбоната, нейтрализующего соляную кислоту желудочного сока. Перечисленные выше эндопептидазы относят к семейству сериновых протеиназ, содержащих в активных центрах специфический остаток серина (у химотрипсина это Ser-195), ответственный за протеолитическую активность ферментов. Характерной особенностью сериновых протеиназ является их способность необратимо ингибироваться при действии органических фторфосфатов, конкретнее, при взаимодействии остатка активного серина с диизопропилфторфосфатом (см. далее).

Полипептиды и олигопептиды, образованные в результате протеолиза под действием пепсина и панкреатических эндопептидаз, подвергаются дальнейшей деградации в просвете тонкого кишечника при участии карбоксипептидаз А и В. Эти белки являются металлоферментами, для проявления активности которых необходимо присутствие в активном центре атома Zn и, следовательно, механизм их действия должен отличаться от механизма катализа карбокси- и сериновых протеиназ.

В результате комбинированного действия панкреатических пептидаз образуются свободные аминокислоты и короткие пептиды, состоящие из 2-8 аминокислотных остатков. Пептиды, образующиеся на данной стадии переваривания пищевого белка, содержат до 60% аминного азота.

Участие пептидаз тонкого кишечника в расщеплении коротких пептидов

Поскольку секрет поджелудочной железы не содержит каких-либо заметных количеств аминопептидаз, окончательное переваривание олиго- и дипептидов зависит от функционирования ферментов щеточной каемки тонкого кишечника. Полостная поверхность плазматических мембран эпителиальных клеток кишечника особенно богата ферментами, проявляющими эндопептидазную и аминопептидазную активности, а также содержит дипептидазы с различной субстратной специфичностью. Конечными продуктами процесса пристеночного пищеварения являются свободные аминокислоты, ди- и трипептиды. Аминокислоты и короткие пептиды способны всасываться эпителиальными клетками при помощи специфических транспортных систем. Поступающие в энтероциты ди- и трипептиды гидролизуются в цитоплазме этих клеток до аминокислот и только после этого покидают клетки, направляясь в кровяное русло. Присутствие в цитоплазме эпителиальных клеток кишечника дипептидаз объясняет появление в воротной вене (после принятия пищи) практически только свободных аминокислот.

Фактическое отсутствие пептидов в крови ранее служило доказательством того, что при полостном пищеварении происходит полный гидролиз белков пищи до свободных аминокислот. Однако в настоящее время установлено, что большая часть аминного азота пищи всасывается в виде простейших пептидов, которые гидролизуются внутриклеточно. Исключение из этого общего правила составляют ди- и трипептиды, содержащие пролин или оксипролин, а также включающие необычные аминокислоты такие, как β-Аlа в карнозине (β-аланилгистидине) и ансерине [β-аланил (N2-метил) гистидине], присутствующие в мясе цыплят.

Дипептиды карнозин и ансерин являются «плохими» субстратами для дипептидаз цитоплазмы энтероцитов и поэтому транспортируются в неизмененном виде из эпителиальных клеток кишечника в кровяное русло.

studfile.net


Смотрите также